Органические вещества клетки. Липиды. Углеводы. Белки. Нуклеиновые кислоты

Липиды – это органические вещества, которые не растворяются в воде, а растворяются в органических растворителях.

Липиды делятся:

1. На жиры и масла (сложные эфиры трехатомного спирта глицерола и жирных кислот). Жирные кислоты бывают насыщенными (пальмитиновая, стеариновая, арахиновая) и ненасыщенными (олеиновая, линолевая, линоленовая). В маслах выше доля ненасыщенных жирных кислот, поэтому при комнатной температуре они находятся в жидком состоянии. В жирах полярных животных, по сравнению с тропическими животными, также содержится больше ненасыщенных жирных кислот.
2. На липоиды (жироподобные вещества). К ним относят: а) фосфолипиды, б) жирорастворимые витамины (A, D, Е, К), в) воска, г) простые липиды, не содержащие жирных кислот: стероиды (холестерол, гормоны коры надпочечников, половые гормоны) и терпены (гиббереллины – гормоны роста растений, каротиноиды – фотосинтетические пигменты).

Функции липидов:

1) энергетическая – жиры источник энергии в клетке; при расщеплении 1 грамма выделяется 38,9 кДж энергии;

2) структурная (строительная) – фосфолипиды входят в состав биологических мембран;

3)защитная и теплоизоляционная – подкожная жировая клетчатка, защищает организм от переохлаждения и травм;

4) запасающая – жиры составляют запас питательных веществ, откладываясь в жировых клетках животных и в семенах растений;

5) регуляторная – стероидные гормоны участвуют в регуляции обмена веществ в организме (гормоны коры надпочечников, половые гормоны);

6) источник воды – при окислении 1 кг жира образуется 1,1 кг воды, – это используется животными пустыни: верблюд, например, может не пить 10–12 дней.

Углеводы – сложные органические вещества, общая формула которых C_n(H₂O)_m. Они состоят из углерода, водорода и кислорода. В клетках животных их содержится 1–2%, а в клетках растений – до 90% от массы сухого вещества.

Углеводы делятся на моносахариды, олигосахариды и полисахариды.

Моносахариды в зависимости от количества атомов углерода подразделяются на триозы (С₃), тетрозы (С₄),пентозы (С₅), гексозы (С₆), и т.д. Важную роль в жизнедеятельности клетки играют:

Пентозы. Рибоза и дезоксирибоза – входят в состав нуклеиновых кислот.

Гексозы: глюкоза, фруктоза, галактоза. Фруктоза содержится во многих плодах и в меде, обусловливая их сладкий вкус. Глюкоза является основным энергетическим материалом в клетке при обмене веществ. Галактоза входит в состав молочного сахара (лактозы).

Молекулы олигосахаридов образуются в процессе полимеризации 2–10 моносахаридов. При соединении двух моносахаридов образуются дисахариды: сахароза, состоящая из молекул глюкозы и фруктозы; лактоза, состоящая из молекул глюкозы и галактозы; мальтоза, состоящая из двух молекул глюкозы. В олигосахаридах и полисахаридах молекулы мономеров соединены гликозидными связями.

Полисахариды образуются в процессе полимеризации большого количества моносахаридов. К полисахаридам относятся гликоген (основное запасное вещество в клетках животных); крахмал (основное запасное вещество в клетках растений); целлюлоза (содержится в клеточных стенках растений), хитин (содержится в клеточной стенке грибов). Мономером гликогена, крахмала и целлюлозы является глюкоза.

Функции углеводов:

1) энергетическая – углеводы основной источник энергии в клетке; при расщеплении 1 грамма углеводов выделяется 17,6 кДж энергии;

2) структурная (строительная) – из целлюлозы построены оболочки растительных клеток;

3) запасающая – полисахариды служат запасным питательным материалом.

Белки – это биологические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки очень важны для жизни клетки. Они составляют 50–80 % сухого вещества животной клетки. В состав белков входит 20 различных аминокислот. Аминокислоты подразделяют на заменимые, которые могут синтезироваться в организме человека, и незаменимые (валин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, а у детей еще аргинин и гистидин). Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать с пищей.

Аминокислоты соединяются между собой связью NH-CO (ковалентная, пептидная связь). Соединения из нескольких аминокислот называют пептидами. В зависимости от их количества различают ди-, три-, олиго- или полипептиды. При соединении двух аминокислот образуется дипептид и выделяется одна молекула воды, соответственно при соединении трех аминокислот образуется трипептид и выделяются две молекулы воды и т.д.. Обычно в состав белков входит 300–500 аминокислотных остатков, но есть и более крупные, содержащие до нескольких тысяч аминокислот. Различия белков определяются не только составом и числом аминокислот, но и последовательностью чередования их в полипептидной цепи.

Уровни организации белковых молекул:

1. Первичная структура – это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Аминокислоты соединены пептидными связями. Первичная структура специфична для каждого белка и определяется аминокислотной последовательностью, закодированной в ДНК. Замена только одной аминокислоты приводит к изменению функций белка.
2. Вторичная структура – это закрученная в спираль (α- спираль) или уложенная в виде гармошки (β-слой) полипептидная цепь. Вторичная структура поддерживается водородными связями.
3. Третичная структура – уложенная в пространстве спираль, образующая глобулу или фибриллу. Белок активен только в виде третичной структуры. Она поддерживается дисульфидными, водородными, гидрофобными и другими связями. Фибриллярные белки: коллаген (входит в состав сухожилий, хрящей),кератин (входит в состав эпидермиса), эластин соединительной ткани, фиброин шелка, миозин мышц. Глобулярные белки: белки-ферменты, глобулины, некоторые гормоны белковой природы (инсулин).
4. Четвертичная структура – формируется при объединении нескольких белков, имеющих первичную, вторичную и третичную структуры. Например, сложный глобулярный белок крови гемоглобин состоит из четырех молекул белка глобина и небелковой части, которая носит название – гем.

Белки по строению бывают простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот. Сложные имеют в своем составе кроме аминокислот другие химические соединения (например: липопротеиды, гликопротеиды, нуклеопротеиды, гемоглобин и др.).

При действии на белок различных химических веществ, высокой температуры происходит разрушение структуры белка. Этот процесс называется денатурацией. Процесс денатурации иногда обратим, то есть, может произойти самопроизвольное восстановление структуры белка – ренатурация. Ренатурация возможна, когда сохранена первичная структура белка.

Функции белков:

1. Структурная (строительная) функция – белки входят в состав: клеточных мембран, органоидов клетки, межклеточного вещества. Например: белок соединительной ткани коллаген, белок эпидермиса кератин.
2. Каталитическая (ферментативная) – белки-ферменты ускоряют химические реакции в клетке.
3. Двигательная (сократительная) – белки участвуют во всех видах движений клетки. Так сокращение мышц обеспечивается сократительными белками: актином и миозином.
4. Транспортная – белки транспортируют химические вещества. Так, белок гемоглобин переносит кислород к органам и тканям, альбумин плазмы крови – транспорт жирных кислот, липидных гормонов.
5. Защитная – белки крови антитела (иммуноглобулины) распознают чужеродные для организма антигены и способствуют их уничтожению, белки свертывающей системы крови (тромбин, фибрин) защищают организм от кровопотери.
6. Энергетическая – белки являются источником энергии в клетке.Прирасщеплении 1 грамма белков выделяется 17,6 кДж энергии.
7. Регуляторная – белки участвуют в регуляции обмена веществ в организме (гормоны инсулин, глюкагон и др.).
8. Рецепторная – белки лежат в основе работы рецепторов (опсин входит с состав светочувствительного зрительного пигмента родопсина сетчатки глаза).

Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы. По химическому строению они бывают простые и сложные. Простые ферменты состоят только из аминокислот. Сложные имеют в своем составе белковую часть (апофермент) и небелковую часть (кофермент, коэнзим или кофактор). В качестве коферментов выступают различные органические соединения, в частности, витамины.

Большая часть ферментов связана с определенными клеточными структурами (ядро, митохондрии, лизосомы идр.), где и осуществляется их функция. Свойства ферментов:

1) строго специфичны (ускоряют только определенные химические реакции);

2) действуют при температуре тела;

3) действуют при определенной рН (фермент желудка – пепсин – действует в кислой среде, а фермент поджелудочной железы – трипсин – в щелочной);

4) обладают высокой биологической активностью.

Механизм действия ферментов объясняет теория активного центра (в молекуле фермента имеютсяучастки, в которых происходит катализ за счет тесного контакта фермента с субстратом).

Нуклеиновые кислоты были открыты Мишером в ядрах лейкоцитов в 1868 г. В 1953 г. Д. Уотсон и Ф. Крик предложили двухцепочечную модель строения молекулы ДНК.

В природе существуют два вида нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота(РНК).

Молекула ДНК представляет собой две спирально закрученные одна около другой цепи. Каждая цепь ДНК – полимер, мономерами которого являются нуклеотиды. Нуклеотид состоит из азо- тистогооснования, углевода (дезоксирибозы) и остатка фосфорной кислоты. Во всех нуклеотидах углевод и фосфорная кислота одинаковые. Нуклеотиды отличаются только по азотистым основаниям. В составДНК всех живых организмов входят только четыре вида нуклеотидов: адениловый, содержащий азотистое основание аденин, гуаниловый – гуанин; тимидиловый – тимин; цитидиловый – цитозин. Азотистые основания подразделяют на пуриновые (аденин, гуанин), и пиримидиновые (тимин и цитозин).

Две цепи ДНК соединяются слабыми водородными связями между азотистыми основаниями по принципу комплементарности: аденин комплементарен тимину, гуанин – цитозину. Количество содержащих тимин азотистых оснований равно числу азотистых оснований, которые содержат аденин. И, соответственно, гуанин = цитозин. Эта закономерность называется правилом Чаргаффа. Между аденином и тимином образуется 2 водородные связи, а между гуанином и цитозином – 3.

В эукариотической клетке основная масса ДНК находится в ядре клетки, где она связана с белками и образует хроматин. Собственную кольцевую ДНК имеют митохондрии и пластиды. Кольцевая молекула ДНК прокариот носит название – нуклеоид.

Самоудвоение (репликация, редупликация) ДНК происходит перед делением клетки в синтетический период интерфазы. С помощью фермента ДНК-полимеразы разрываются слабые водородные связи между двумя цепями ДНК, а затем к каждой, уже от- дельной, цепочке достраиваются по принципу комплементарности нуклеотиды (А–Т, Г–Ц), при этом образуются уже две двухцепочечные молекулы ДНК. Таким образом, каждая полинуклеотидная цепь выполняет роль матрицы для построения новой комплементарной цепи. Репликация ДНК обеспечивает высочайшую точность воспроизведения генетической информации в поколениях клеток и организмов в целом. Иногда могут произойти ошибки в репликации ДНК, они приводят к генным мутациям.

Функции ДНК в клетке:

1) хранение наследственной информации, записанной в виде последовательности нуклеотидов;

2) передача наследственной информации из ядра в цитоплазму; для этого, при транскрипции, иРНК снимает копию с ДНК и переносит информацию к рибосомам – месту синтеза белка;

3) воспроизводство наследственной информации при редупликации ДНК и передача наследственной информации от материнской клетки к дочерним клеткам.

Молекула РНК – полимер, ее мономерами также являются нуклеотиды (адениловый, гуаниловый, цитидиловый и урациловый с пиримидиновым азотистым основанием урацил). В отличие от ДНК, РНК – это:

1) одноцепочечная молекула;

2) вместо углевода дезоксирибозы в РНК входит рибоза;

3) вместо азотистого основания тимин, которое содержат нуклеотиды ДНК, в РНК входит пиримидиновое основание урацил;

4) РНК состоит из меньшего количества нуклеотидов, чем ДНК.

В клетке различают три вида РНК, все они образуются в ядре клетки, а выполняют свои функции в цитоплазме:

иРНК (информационная), или мРНК (матричная) – переносит информацию о структуре белка от ДНК к рибосомам и непосредственно участвует в сборке молекулы полипептида на рибосомах. На долю иРНК приходится примерно 5% от общего содержания РНК клетки.

тРНК (транспортная) – присоединяет и переносит аминокислоты к рибосомам. Ее молекула содержит около 80 нуклеотидов. Существует около 60 различных тРНК, различающихся по последовательности нуклеотидов. Из общего количества РНК клетки на долю тРНК приходится 15%.

рРНК (рибосомальная) – входит в состав рибосом. На долю рРНК приходится около 80 % от общего количества РНК клетки. У эукариот рРНК образуется в особых структурах ядра – ядрышках.

АТФ. Важную роль в жизни клетки играют АТФ и АДФ. Они обеспечивают энергией все протекающие в организме процессы. АТФ и АДФ – это нуклеотиды, которые содержат азотистое основание аденин, пятиуглеродный сахар – рибозу и три остатка фосфорной кислоты в АТФ; и два остатка фосфорной кислоты в АДФ. Остатки фосфорной кислоты соединены между собой макроэргическими связями. В процессе гидролиза (присоединения воды) АТФ расщепляется под действием ферментов до АДФ, при этом выделяется 40 кДж энергии.

АТФ + Н₂О → АДФ + Н₃РО₄ + 40 кДж

Образуется АТФ в результате бескислородного и кислородного этапов энергетического обмена, путем присоединения к молекуле АДФ остатка фосфорной кислоты.

АДФ + Н₃РО₄ + 40 кДж → АТФ + Н₂О